Перейти к основному содержимому

Можно ли обычные продукты превратить в «безглютеновые»?

Глютен – это основной белок хранения (т.е. белок, предназначенный для создания энергетических ресурсов) в различных видах пшеницы.

Профессор Удинцев         100     

Можно ли обычные продукты превратить в «безглютеновые»?

Белки в зерновых

Аналогичные белки находятся и в других зерновых и носят название секалин у ржи, гордеин у ячменя, авенины у овса. Содержание глютена в пшенице составляет не менее 75-85% от всех белков этого злака, т.е., в зависимости от сорта, от 9,2 до 25,8% массы зерна (в среднем 13,5%). Глютен (точнее - глютены) в основном является комплексом из двух белков - проламинов и глютелинов. Латинское название gluten означает «клей», почему глютен еще именуют «клейковиной» и именно глютен позволяет готовить тесто для производства хлебобулочных изделий, т.е. создавать гомогенную систему зерновой муки с жидкостью, обладающую специфическими физико-химическими характеристиками; его присутствие в муке и определяет упругость и эластичность теста, его реологические свойства (вязкость) и необходимое формообразование, способность расширяться, превращаясь в зависимости от технологии производства продукта в пышную выпечку либо плотные, сохраняющие свою форму спагетти (пасту). В хлебобулочных изделиях доля глютена составляет 10-15% сухого веса и только благодаря этому белку такие продукты обладают всеми присущими им органолептическими свойствами. Глютен также широко используют как добавку для улучшения вкуса и текстуры, сохранения влажности и аромата еще многих продуктов, в том числе кетчупа и других соусов. В среднем мы получаем за счет всех глютен-содержащих продуктов от 5 до 40 граммов этого белка в сутки.

Пищевые качества глютена

По данным недавнего обзора сотрудников Университета Вила-Реаль, Португалия, глютен обладает замечательными пищевыми качествами – он содержит все аминокислоты, включая практически все незаменимые, в клинике доказана его гиполипидемическая активность, иммуномодулирующие свойства. Но, к сожалению, есть у глютена весьма существенный изъян - способность вызывать целый букет заболеваний - аутоиммунные состояния целиакию, глютеновую атаксию и дерматиты; нецелиаковую повышенную чувствительность, аллергические реакции - респираторную, пищевую, контактную и астму. Наиболее известна из этих патологий целиакия - аутоиммунная энтеропатия - неспецифическое невоспалительное заболевание тонкого кишечника. Заболевание это связано с тем, что глютен в силу особенностей его структуры высоко резистентен к гидролизу ферментами протеазами желудочно-кишечного тракта человека, в результате чего не усваивается, а распадается до отдельных фракций - пептидов, избирательно токсичных для слизистой оболочки у чувствительных субъектов и вызывающих у них реакцию иммунной системы. При заболевании нарушаются функции кишечника, понижается уровень усвоения сахаров, жиров, витаминов и минералов, происходят нарушения жирового и углеводного метаболизма. Частота заболевания в большинстве развитых стран составляет 0,5-1%, неуклонно нарастает, причем, но примерно у половины больных имеет минимальную симптоматику или вообще протекает бессимптомно. У таких людей единственный действительно действующий метод лечения патологии - это пожизненное нахождение на безглютеновой диете. Причем, кроме продуктов на основе пшеницы, больным нельзя употреблять в пищу ячмень, рожь, тритикале, пиво, всевозможные хлопья, соусы, картофель-фри и чипсы, консервированное мясо, суповые заправки и концентраты, консервированные овощи в соусе. Не содержат глютена любой рис, греча, амарант, кинуа, кукуруза, просо и пшенная крупа, соя, саго, семена льна. Но нужно иметь в виду, что следы этого белка могут содержать некоторые продукты, маркируемые как «безглютеновые» если они были произведены на линиях, где выпускались продукты с глютеном (Sabença C. Wheat/Gluten-Related Disorders and Gluten-Free Diet Misconceptions: A Review / Foods 2021, 10(8), 1765).

Таким образом, больные целиакией и другими патологиями, обусловленными глютеном, вынуждены отказаться от многих продуктов, польза которых для человека давно известна и хорошо доказана. Кроме того, они намного дороже, чем обычные продукты. Такие выводы следуют, например, из результатов исследования сотрудников Университета Осло, Норвегия. Авторы работы оценили содержание макронутриентов в 423 обычных продуктах и 337 аналогичных безглютеновых изделиях 11 пищевых категорий. Все они приобретались в продуктовых и интернет-магазинах. Оказалось, что безглютеновые продукты в целом содержат меньше белка и клетчатки, но больше насыщенных жиров, углеводов и соли по сравнению с обычными продуктами, содержащими глютен. Среди таких безглютеновых продуктов было намного меньше изделий, имеющих маркировку «с высоким содержанием клетчатки» (т.е. более 6 г/100 г). И, наконец, цена их была выше на 46-443% (!), чем у обычных аналогов. (Myhrstad M. Nutritional quality and costs of gluten-free products: a case-control study of food products on the Norwegian marked / Food & Nutrition Research 2021, 65: 6121).

Продукты без глютена

Не удивительно, что пищевики-технологи активно заняты разработкой методов удаления или разрушения глютенов в обычных продуктах с целью сохранения их питательных свойств. Так, группа ученых из Италии и Франции в эксперименте изучала, сохраняет ли глютен и его основные белки глиадины, подвергнутые термической обработке, свой аллергенный потенциал. Оказалось, что после нагревания глиадинов в них образовывались крупные агрегаты, в результате чего эти белки утрачивали способность проникать через кишечный барьер и с трудом распознавались IgE пациентов. Однако даже после незначительного гидролиза пепсином (протеолитическим ферментом, который вырабатывается у нас в желудке и расщепляет белки пищи до пептидов) глиадины обретали прежнюю форму и вновь активировались, получая способность проникать через кишечный барьер и вызывать иммунные реакции. Таким образом, снизить вредоносный эффект глютена путем его нагревания оказалось нельзя (Lupi R. Thermal treatment reduces gliadin recognition by IgE, but a subsequent digestion and epithelial crossing permits recovery / Food Res Int, 2019, 118: 22-31).

На сегодняшний день единственным эффективным методом удаления глютенов из пищевых продуктов является разрушение этих белков с помощью специфических ферментов. По данным диссертации Терещенковой В.Ф., Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова, такими ферментами являются пролин-специфические пептидазы, расщепляющие белки. Причем, в отличие от пептидаз желудочно-кишечного тракта человека, эти ферменты специфически разрушают пептидные связи белков на уровне пролина, одной из основных аминокислот глютена. В результате воздействия таких пролин-специфических пептидаз молекулы основных компонентов белков глютена - глиадинов и проламинов, распадается на неактивные пептиды, содержащие менее девяти аминокислот. Подобную активность проявляют пептидазы молочнокислых бактерий, грибов, насекомых, некоторых бактерий (Myxococcus xanthus, Sphingomonas capsulata, Flavobacterium meningosepticum), плесневых грибков Aspergillus niger и Aspergillus oryzae (Терещенкова В.Ф. Дипептидилпептидаза 4 как главный компонент комплекса пролин-специфичных пептидаз Tenebrio molitor / дис.канд.биол.наук, 2018).

Пролин-специфическую пептидазу, выделенную из одного из таких плесневых грибков Aspergillus niger, использовали сотрудники Института Лейбница, Фрайзинг, Германия для разрушения глютена в пшеничных отрубях. Для приготовления отрубей использовали нативные и пророщенные зерна пшеницы, часть из которых использовали в сыром виде, а часть после термической обработки. Исходные продукты обрабатывали пептидазой и инкубировали при 50°C в различных условиях (количество фермента, время инкубации и значение рН). Содержание глютена оценивали с помощью метода иммуноферментного теста ELISA. Применение фермента способствовало разложению глютена в обоих образцах свежих пшеничных отрубей до уровня, ниже порога его содержания в безглютеновых продуктах 20 мг/кг. Но этого эффекта не удалось получить в термически обработанных отрубях, что авторы объясняют упрочнению структуры глютена, образованию дополнительных связей между молекулами белков. Проведенная обработка не повлияла на качество продуктов. Интересно, что после обработки отруби из пророщенных зерен были значительно обогащены клетчаткой и фолиевой кислоты по сравнению с нативным зерном (Walter T. Degradation of Gluten in Wheat Bran and Bread Drink by Means of a Proline-Specific Peptidase / J Nutr Food Sci, 2014, 4: 293).

Опасность попадания глютена в пищевые продукты, позиционируемые как «безглютеновые», существует в том случае, если они производятся на тех же линиях, по которым проходят продукты с глютеном. Для очистки технологических поверхностей от глютенов используют различные методы, но самым эффективным из них является использование «чистящих составов» с протеолитическими ферментами. Вопрос этот отрабатывали сотрудники Университета Виго, Испания. Они изучили несколько таких коммерческих ферментов-протеаз для включения их в «чистящий состав» - алкалазу, нейтразу (нейтральную протеазу, полученную производством очищенного генетически немодифицированного штамма Bacillus amyloliguefaciens) и flavourzyme (смесь экзо- и эндопептидаз) Для улучшения растворимости глютена с целью повышения его доступности протеазам использовали 1% детергент алкилбензолсульфонат. Хроматографический анализ показал, что все три исследованных фермента эффективно гидролизовали глютен в присутствии детергента. Наибольший уровень полного разрушения глютена и образования его коротких неактивных пептидов (< 5 кДа) был достигнут с помощью алкалазы, что очень существенно снижало антигенность глютена. При добавлении этого фермента и детергента к «очищающему составу» его протеолитическая активность поддерживалась выше 90% в течение 37 дней при 4°C и 25°C. Предварительная проверка ферментативной эффективности «очищающего состава» для гидролиза глютена была проведена на оборудовании компании, производящей готовые к употреблению/замороженные продукты, которые, как ранее было показано, загрязнены глютеном. Обработка таким составом технологических поверхностей позволило снизить присутствие на них глютена до значений ниже 0,125 мкг/100 см² (Fuciños C. Effectiveness of proteolytic enzymes to remove gluten residues and feasibility of incorporating them into cleaning products for industrial purposes / Food Research International, 2019, 120)

Показано также, что пролин-специфические пептидазы содержит сок некоторых растений, например, папайи (лат. Carica papaya). Растение содержит протеолитический фермент папаин, из которого при очистке получают другой фермент, пептидазу-протеиназу карикаин. Технологи из Университета RMIT, Мельбурн, Австралия изучали применение папаина и карикаина для снижения загрязнения глиадином цельнозернового хлеба. Было обнаружено, что карикаин более эффективно снижает содержание глиадина, чем исходный неочищенный папаин, а полученные в результате такого воздействия хлебобулочные изделия имели приемлемые характеристики мякиша и корки (Buddrick O. Reduction of toxic gliadin content of wholegrain bread by the enzyme caricain / Food Chem, 2015, 170: 343-347).

Сотрудники Университете Левен, Бельгия разрабатывали технологию снижения содержания глютенов в пищевых продуктах путем повышения их доступности для протеолиза собственными пищеварительными ферментами человека. Для этой цели они разработали технологию трансформации исходной структуры глютенов в амилоидные фибриллы - скопления неправильно сложенных белков, которые достаточно легко разрушаются (гидролизуются) собственными протеолитическими ферментами. Растворы глютена инкубировали при различных значениях рН, времени и температуре. Оптимальными условиями оказалось нагревание при 85 °C и pH 7,0 в течение 38 часов – в этих условиях полученные амилоиды оказались максимально подвержены протеолитической активности ферментов человека трипсина и химотрипсина, а также протеиназами термолизином и папаином. Причем, более эффективной оказалась обработка обеих фракций глютена (глиадина и глютенина) в отдельности, чем глютена в целом (Lambrecht M. Hydrothermal Treatments Cause Wheat Gluten-Derived Peptides to Form Amyloid-like Fibrils / J Agric Food Chem, 2021, 69 (6): 1963-1974).

В научном отделе компании Amano Enzyme Inc., Нагоя, Япония было проведено клиническое исследование по оценке эффективности применения глютен-разрушающих ферментов у людей, страдающих нецелиаковой повышенной чувствительностью к этому белку. Одна группа пациентов получала смесь ферментов пептидазы, полущелочной протеазы, дейтеролизина и цистеиновой протеазу, полученных из грибков Aspergillus oryzae, Aspergillus melleus, Penicillium citrinum и папайи, соответственно; второй группе давали плацебо. Применение суммы ферментов значительно снизило тяжесть патологических проявлений по сравнению с плацебо при проведении у пациентов глютеновой провокации; побочных эффектов не отмечалось. У этих больных на фоне введения глютена также не было отмечено повышения уровня провоспалительных цитокинов (Ido H. Combination of Gluten-Digesting Enzymes Improved Symptoms of Non-Celiac Gluten Sensitivity: A Randomized Single-blind, Placebo-controlled Crossover Study / Clin Transl Gastroenterol, 2018, 9 (9): 181).

Глютен (клейковина) за счет своей вязкости, упругости и клейкости играет важнейшую роль в процессе формирования структуры и текстуры хлебобулочных изделий при их изготовлении. Этот эффект осуществляется благодаря его способности поддерживать ячеистую структуру теста, образующуюся под действием газов в процессе ферментации. Технологи из Хэнаньского технологического университета, Китай изучали, как меняются физико-химические показатели теста, приготовленного из обычной глютен-содержащей пшеницы, при введении в его состав пшеничных отрубей. Они также оценивали с помощью технологии микроскопической визуализации изменения микроструктуры глютена – глютеновые системы. Оказалось, что отруби за счет повышения образования газов в тесте в процессе ферментации нарушают целостность сети глютена; тесто, содержащее частицы отрубей, имеет более рыхлую структуру глютена и большее количество крупных газовых ячеек. Это приводит к истончению и разрушению белковых глютеновых фибрилл, преждевременному разрыву газосодержащих ячеек, а также к созданию физического барьера, который ограничивает расширение газовых ячеек во время «расстойки» теста, когда оно насыщается углекислым газом, становится пористым, а его объем за счет газов увеличивается на 50–70%. В целом, эти изменения, с одной стороны, указывают на ухудшение структуры теста при добавлении отрубей и, соответственно, снижение качества хлебопродуктов, но, с другой стороны, свидетельствуют о разрушении структуры глютена и, соответственно, уменьшении его нежелательной биологической активности (Han W. Impact of wheat bran dietary fiber on gluten and gluten-starch microstructure formation in dough / Food Hydrocolloids, 2019, 95, 292-297).

Таким образом, технологии устранения и инактивации глютена в обычных продуктах постоянно развиваются и можно надеяться, что в скором будущем больные целиакией и другими заболеваниями, связанными с непереносимостью глютена, смогут значительно расширить свой рацион, отказавшись от однообразной, не очень вкусной, а главное, совсем не полезной «безглютеновой» пищи.


Вся продукция фабрики в интернете

Покупайте не выходя из дома!



4,5 / 5    Оценок - 2

Вам может быть интересно